title: Aqueous dispersions of protein aggregates: formation and surface properties
metadata.name: dc.contributor.advisor
metadata.value: Юрьев Глеб Олегович
metadata.lang: ru_RU
metadata.name: dc.contributor.advisor
metadata.value: Urev Gleb Olegovic
metadata.lang: en_GB
metadata.name: dc.contributor.author
metadata.value: Горняя София Борисовна
metadata.lang: ru_RU
metadata.name: dc.contributor.author
metadata.value: Gornaa Sofia Borisovna
metadata.lang: en_GB
metadata.name: dc.contributor.editor
metadata.value: Акентьев Александр Владимирович
metadata.lang: ru_RU
metadata.name: dc.contributor.editor
metadata.value: Akentev Aleksandr Vladimirovic
metadata.lang: en_GB
metadata.name: dc.date.accessioned
metadata.value: 2023-07-26T12:01:53Z
metadata.lang: -
metadata.name: dc.date.available
metadata.value: 2023-07-26T12:01:53Z
metadata.lang: -
metadata.name: dc.date.issued
metadata.value: 2023
metadata.name: dc.identifier.other
metadata.value: 044422
metadata.lang: en_GB
metadata.name: dc.identifier.uri
metadata.value: http://hdl.handle.net/11701/41833
metadata.lang: -
metadata.name: dc.description.abstract
metadata.value: Белки и их наноагрегаты способны адсорбироваться на поверхности растворов, образуя плотные пленки, которые встречаются во многих биологических системах. Среди прочих белковых агрегатов, амилоидные фибриллы глобулярных белков представляют некоторую опасность для живого организма, если образуются in vivo, так как амилоиды, длинные нитевидные агрегаты, богатые β-листами, очень устойчивы. В организме человека и животных денатурация и последующая агрегация белков приводит к образованию амилоидных отложений над клеточными мембранами, вызывая группу тяжёлых заболеваний, называемых амилоидозами. Человеческие аналоги белков лизоцима и альбумина, рассматриваемых в данной работе, также способны образовывать амилоидные отложения. Изучение фибрилл тормозится тем фактом, что методики получения амилоидов in vitro посредством контролируемой денатурации белков не позволяют получить агрегаты, морфологически соответствующие таковым из амилоидных отложений человека и животных. Однако, из-за прочности и нитевидной структуры амилоидные фибриллы представляют интерес для современного материаловедения, а также рассматриваются в качестве перспективных стабилизаторов пен и эмульсий. Основной задачей данной работы служит определение механизма формирования поверхностного слоя амилоидными фибриллами глобулярных белков бычьего сывороточного альбумина и лизоцима. Для этого были синтезированы и очищены фибриллярные агрегаты данных белков. Информация о свойствах поверхностных плёнках амилоидных фибрилл получена при помощи методов дилатационной поверхностной реологии и измерения поверхностной упругости в водных дисперсиях белковых агрегатов. Изучены адсорбционные и нанесенные пленки фибрилл бычьего сывороточного альбумина и лизоцима, найдены существенные отличия от пленок нативных белков. При повышении ионной силы в дисперсиях амилоидов формируются более плотные пленки из-за снижения электростатического барьера адсорбции. Фибриллы амилоидогенных белков образуют устойчивые поверхностные слои, но нанесенные пленки лизоцима при механических воздействиях разрушаются, в отличие от более эластичных пленок фибрилл бычьего сывороточного альбумина.
metadata.lang: ru_RU
metadata.name: dc.description.abstract
metadata.value: Proteins and their nanoaggregates adsorb on the surface of solutions, forming dense films that can be found in biological organisms. Among other protein aggregates, amyloid fibrils of globular proteins ought to be dangerous for a creature if accumulated in vivo. These are long filamentous aggregates rich with β-sheets. As a result of the occurrence in humans and animals, denaturation and subsequent aggregation of proteins leads to appearance of amyloid scurfs over cell membranes. It may cause a group of serious diseases called amyloidosys. The human analogs of lysozyme and albumin discussed in this paper are also able to form amyloids. Nowadays, study of fibrils is hampered by the fact that the in vitro method of obtaining amyloids by protein denaturation does not lead to aggregates morphologically equivalent to those of human and animal amyloid scurfs. However, due to their strength and filamentous structure, amyloid fibrils are of interest for modern materials science, and are also considered as foam and emulsion stabilizers. The main objective of this work is to determine the mechanism of surface layer formation of bovine serum albumin and lysozyme amyloid fibrils. For this, fibrillar aggregates of the proteins were synthesized and purified. Information about the film formation properties of amyloid fibrils was obtained using dilatation surface rheology methods and measurements of surface elasticity in aqueous fibril dispersions. The adsorbed and sprayed films of bovine serum albumin and lysozyme amyloids were studied, significant deviations from native protein films were found. Increase of ionic strength in amyloid dispersions cause formation of more dense films due to lower electrostatic adsorption barrier. Fibrils of amyloidogenic proteins form stable surface layers, but the spread lysozyme fibril films are destroyed under mechanical stress, in contrast to the more elastic films of bovine serum albumin fibrils.
metadata.lang: en_GB
metadata.name: dc.language.iso
metadata.value: ru
metadata.name: dc.subject
metadata.value: амилоидные фибриллы
metadata.lang: ru_RU
metadata.name: dc.subject
metadata.value: бычий сывороточный альбумин
metadata.lang: ru_RU
metadata.name: dc.subject
metadata.value: лизоцим куриного белка
metadata.lang: ru_RU
metadata.name: dc.subject
metadata.value: динамическая поверхностная упругость
metadata.lang: ru_RU
metadata.name: dc.subject
metadata.value: поверхностное натяжение
metadata.lang: ru_RU
metadata.name: dc.subject
metadata.value: кинетика адсорбции
metadata.lang: ru_RU
metadata.name: dc.subject
metadata.value: amyloid fibrils
metadata.lang: en_GB
metadata.name: dc.subject
metadata.value: bovine serum albumin
metadata.lang: en_GB
metadata.name: dc.subject
metadata.value: hen egg white lysozyme
metadata.lang: en_GB
metadata.name: dc.subject
metadata.value: dynamic surface elasticity
metadata.lang: en_GB
metadata.name: dc.subject
metadata.value: surface tension
metadata.lang: en_GB
metadata.name: dc.subject
metadata.value: adsorption kinetics
metadata.lang: en_GB
metadata.name: dc.title
metadata.value: Aqueous dispersions of protein aggregates: formation and surface properties
metadata.lang: en_GB
metadata.name: dc.title.alternative
metadata.value: Водные дисперсии белковых агрегатов: образование и поверхностные свойства
metadata.lang: ru_RU
resources.filename: VKR_Gornyaya.pdf
resources.url: https://dspace.spbu.ru/bitstream/11701/41833/2/VKR_Gornyaya.pdf
resources.format: Adobe PDF
resources.description: Article
resources.size: 3,67 MB
resources.filename: reviewSV_otzyv_Gornaa.pdf
resources.url: https://dspace.spbu.ru/bitstream/11701/41833/3/reviewSV_otzyv_Gornaa.pdf
resources.format: Adobe PDF
resources.description: ReviewSV
resources.size: 681,43 kB
resources.filename: reviewSV_st044422_Gornaa_Sofia_Borisovna_(supervisor)(Ru).txt
resources.url: https://dspace.spbu.ru/bitstream/11701/41833/4/reviewSV_st044422_Gornaa_Sofia_Borisovna_%28supervisor%29%28Ru%29.txt
resources.format: Text
resources.description: ReviewSV
resources.size: 3,99 kB